蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

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1、蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系1.蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)與其構(gòu)象及功能的關(guān)系2.蛋白質(zhì)空間橡象與功能活性的關(guān)系一、蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)（primarystructure）就是蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序（sequence），也是蛋白質(zhì)最基本的結(jié)構(gòu)。它是由基因上遺傳密碼的排列順序所決定的。各種氨基酸按遺傳密碼的順序，通過(guò)肽鍵連接起來(lái)，成為多肽鏈，故肽鍵是蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中的主鍵。迄今已有約一千種左右蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)被研究確定，如胰島素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)決定了蛋白質(zhì)的二級(jí)、三級(jí)等高級(jí)結(jié)構(gòu)，成百億的天然

2、蛋白質(zhì)各有其特殊的生物學(xué)活性，決定每一種蛋白質(zhì)的生物學(xué)活性的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)，首先在于其肽鏈的氨基酸序列，由于組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸各具特殊的側(cè)鏈，側(cè)鏈基團(tuán)的理化性質(zhì)和空間排布各不相同，當(dāng)它們按照不同的序列關(guān)系組合時(shí)，就可形成多種多樣的空間結(jié)構(gòu)和不同生物學(xué)活性的蛋白質(zhì)分子。二、蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子的多肽鏈并非呈線形伸展，而是折疊和盤曲構(gòu)成特有的比較穩(wěn)定的空間結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的生物學(xué)活性和理化性質(zhì)主要決定于空間結(jié)構(gòu)的完整，因此僅僅測(cè)定蛋白質(zhì)分子的氨基酸組成和它們的排列順序并不能完全了解蛋白質(zhì)分子的生物學(xué)活性和理化性質(zhì)。例如球狀蛋白質(zhì)（多見于血漿中的白蛋白、球蛋

3、白、血紅蛋白和酶等）和纖維狀蛋白質(zhì)（角蛋白、膠原蛋白、肌凝蛋白、纖維蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，顯而易見，此種性質(zhì)不能僅用蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)的氨基酸排列順序來(lái)解釋。蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)是空間結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)一級(jí)結(jié)構(gòu)決定了二級(jí)結(jié)構(gòu)一級(jí)結(jié)構(gòu)決定了二級(jí)結(jié)構(gòu)：Chou和Fasman對(duì)29種蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)和二級(jí)結(jié)構(gòu)關(guān)系進(jìn)行統(tǒng)計(jì)分析，發(fā)現(xiàn)：Glu、Met、Ala和Leu殘基是α-螺旋最強(qiáng)的生成者，Gly、Pro是α-螺旋最強(qiáng)的破壞者Gly、Ala、Ser是β折迭最強(qiáng)生成者Gly、Pro、Asp、Ser是β轉(zhuǎn)角最強(qiáng)生成者，Ile、Val、Leu是β轉(zhuǎn)角最強(qiáng)破壞者。一級(jí)結(jié)構(gòu)

4、決定了三級(jí)結(jié)構(gòu)：如牛胰核糖核酸酶一級(jí)結(jié)構(gòu)決定了四級(jí)結(jié)構(gòu)：如血紅蛋白的四級(jí)結(jié)構(gòu)，見球狀蛋白質(zhì)。.蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)與其構(gòu)象及功能的關(guān)系蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)是空間結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)，特定的空間構(gòu)象主要是由蛋白質(zhì)分子中肽鏈和側(cè)鏈R基團(tuán)形成的次級(jí)鍵來(lái)維持，可根據(jù)一級(jí)結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)自然折疊和盤曲，形成一定的空間構(gòu)象。蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)中，參與功能活性部位的殘基或處于特定構(gòu)象關(guān)鍵部位的殘基，即使在整個(gè)分子中發(fā)生一個(gè)殘基的異常，那么該蛋白質(zhì)的功能也會(huì)受到明顯的影響。被稱之為“分子病”的鐮刀狀紅細(xì)胞性貧血僅僅是574個(gè)氨基酸殘基中，一個(gè)氨基酸殘基即β亞基N端的第6號(hào)氨基酸殘基發(fā)生了變異所造成

5、的，這種變異來(lái)源于基因上遺傳信息的突變。1.由較短肽鏈組成的蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)，其結(jié)構(gòu)不同，生物功能也不同.2.由較長(zhǎng)肽鏈組成的蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)中，其中“關(guān)鍵”部分結(jié)構(gòu)相同，其功能也相同；“關(guān)鍵”部分改變，其功能也隨之改變。蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)空間橡象與功能活性的關(guān)系<一>白質(zhì)多種多樣的功能與各種蛋白質(zhì)特定的空間構(gòu)象密切相關(guān)，蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象是其功能活性的基礎(chǔ)，構(gòu)象發(fā)生變化，其功能活性也隨之改變。蛋白質(zhì)變性時(shí)，由于其空間構(gòu)象被破壞，故引起功能活性喪失，變性蛋白質(zhì)在復(fù)性后，構(gòu)象復(fù)原，活性即能恢復(fù)。在生物體內(nèi)，當(dāng)某種物質(zhì)特異地與蛋白質(zhì)分子的某個(gè)部位結(jié)

6、合，觸發(fā)該蛋白質(zhì)的構(gòu)象發(fā)生一定變化，從而導(dǎo)致其功能活性的變化，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的別構(gòu)效應(yīng)（allostery）。蛋白質(zhì)空間橡象與功能活性的關(guān)系<二>以血紅蛋白(hemoglobin,簡(jiǎn)寫Hb)為例來(lái)說(shuō)明構(gòu)象與功能的關(guān)系。血紅蛋白(avi)是紅細(xì)胞中所含有的一種結(jié)合蛋白質(zhì)，它的蛋白質(zhì)部分稱為珠蛋白非蛋白質(zhì)部分(輔基)稱為血紅素(見下圖)。Hb分子由四個(gè)亞基構(gòu)成，每一亞基結(jié)合一分子血紅素。正常成人Hb分子的四個(gè)亞基為兩條α鏈，兩條β鏈。些次級(jí)鍵對(duì)于維系Hb分子空間構(gòu)象有重要作用，例如在四亞基間的8對(duì)鹽鍵(見前圖—血紅蛋白結(jié)構(gòu)與亞基間連接示意)，它們的形成和

7、斷裂將使整個(gè)分子的空間構(gòu)象發(fā)生變化。蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系血紅蛋白（Hb）為例加以說(shuō)明（Hb的結(jié)構(gòu)如圖所示）Hb由4條肽鏈組成：2α、2β，功能是運(yùn)載O2;在去氧Hb亞基中有下列幾對(duì)鹽鍵：α1-α2：141α2Arg-COOH-1α1Val-NH2????α1-α2：141α2Arg胍基-126α1Asp-COOH????α1-β2：40a1Lsy的ξ-NH2-146β2His-COOH????β1-β2：146β2His-咪唑基-94β1Asp-β-COOH第一個(gè)O2結(jié)合時(shí)，要打開的鹽鍵不只是4個(gè)亞基間鹽鍵的1/4，而是要多一些，打開鹽鍵需

8、要能量。因此，第一個(gè)O2的結(jié)合需要的能量多于第2、第3個(gè)O2。結(jié)合到第4個(gè)O2時(shí)