蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)及其功能

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1、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)及其功能蛋白質(zhì)為生物高分子物質(zhì)之一，具有三維空間結(jié)構(gòu)，因而執(zhí)行復(fù)雜的生物學(xué)功能。蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能之間的關(guān)系非常密切。在研究中，一般將蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)分為一級結(jié)構(gòu)與空間結(jié)構(gòu)兩類。　　一、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)　　蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)（primarystructure）就是蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序（sequence），也是蛋白質(zhì)最基本的結(jié)構(gòu)。它是由基因上遺傳密碼的排列順序所決定的。各種氨基酸按遺傳密碼的順序，通過肽鍵連接起來，成為多肽鏈，故肽鍵是蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中的主鍵?！　∑褚延屑s一千種左右蛋白質(zhì)的一

2、級結(jié)構(gòu)被研究確定，如胰島素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。17　　蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)決定了蛋白質(zhì)的二級、三級等高級結(jié)構(gòu)，成百億的天然蛋白質(zhì)各有其特殊的生物學(xué)活性，決定每一種蛋白質(zhì)的生物學(xué)活性的結(jié)構(gòu)特點，首先在于其肽鏈的氨基酸序列，由于組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸各具特殊的側(cè)鏈，側(cè)鏈基團的理化性質(zhì)和空間排布各不相同，當(dāng)它們按照不同的序列關(guān)系組合時，就可形成多種多樣的空間結(jié)構(gòu)和不同生物學(xué)活性的蛋白質(zhì)分子。　　二、蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)　　蛋白質(zhì)分子的多肽鏈并非呈線形伸展，而是折疊和盤曲構(gòu)成特有的比較穩(wěn)定的空間結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的生物

3、學(xué)活性和理化性質(zhì)主要決定于空間結(jié)構(gòu)的完整，因此僅僅測定蛋白質(zhì)分子的氨基酸組成和它們的排列順序并不能完全了解蛋白質(zhì)分子的生物學(xué)活性和理化性質(zhì)。例如球狀蛋白質(zhì)（多見于血漿中的白蛋白、球蛋白、血紅蛋白和酶等）和纖維狀蛋白質(zhì)（角蛋白、膠原蛋白、肌凝蛋白、纖維蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，顯而易見，此種性質(zhì)不能僅用蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)的氨基酸排列順序來解釋?！　〉鞍踪|(zhì)的空間結(jié)構(gòu)就是指蛋白質(zhì)的二級、三級和四級結(jié)構(gòu)?！　。ㄒ唬┑鞍踪|(zhì)的二級結(jié)構(gòu)　　蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)（secondarystructure）是指多肽鏈中主鏈原

4、子的局部空間排布即構(gòu)象，不涉及側(cè)鏈部分的構(gòu)象。17　　1.肽鍵平面（或稱酰胺平面，amideplane）?！　auling等人對一些簡單的肽及氨基酸的酰胺等進行了X線衍射分析，得出圖1-2所示結(jié)構(gòu)，從一個肽鍵的周圍來看，得知：　　（1）中的C-N鍵長0.132nm，比相鄰的N-C單鍵（0.147nm）短，而較一般C=N雙鍵（0.128nm）長，可見，肽鍵中-C-N-鍵的性質(zhì)介于單、雙鍵之間，具有部分雙鍵的性質(zhì)，因而不能旋轉(zhuǎn)，這就將固定在一個平面之內(nèi)?！　。?）　肽鍵的C及N周圍三個鍵角之和均為360°，說

5、明都處于一個平面上，也就是說六個原子基本上同處于一個平面，這就是肽鍵平面。肽鏈中能夠旋轉(zhuǎn)的只有α碳原子所形成的單鍵，此單鍵的旋轉(zhuǎn)決定兩個肽鍵平面的位置關(guān)系，于是肽鍵平面成為肽鏈盤曲折疊的基本單位?！　。?）　肽鍵中的C-N既具有雙鍵性質(zhì)，就會有順反不同的立體異構(gòu)，已證實處于反位。　　2.蛋白質(zhì)主鏈構(gòu)象的結(jié)構(gòu)單元17　　1）α－螺旋Pauling等人對α－角蛋白（α－keratin）進行了X線衍射分析，從衍射圖中看到有0.5～0.55nm的重復(fù)單位，故推測蛋白質(zhì)分子中有重復(fù)性結(jié)構(gòu)，并認為這種重復(fù)性結(jié)構(gòu)為α－螺

6、旋（α－h(huán)elix）見圖1-4.　　α－螺旋的結(jié)構(gòu)特點如下：　?。?）多個肽鍵平面通過α－碳原子旋轉(zhuǎn)，相互之間緊密盤曲成穩(wěn)固的右手螺旋?！　。?）主鏈呈螺旋上升，每3.6個氨基酸殘基上升一圈，相當(dāng)于0.54nm，這與X線衍射圖符合?！　。?）相鄰兩圈螺旋之間借肽鍵中C＝O和H桸形成許多鏈內(nèi)氫健，即每一個氨基酸殘基中的NH和前面相隔三個殘基的C＝O之間形成氫鍵，這是穩(wěn)定α－螺旋的主要鍵。17　?。?）肽鏈中氨基酸側(cè)鏈R，分布在螺旋外側(cè)，其形狀、大小及電荷影響α－螺旋的形成。酸性或堿性氨基酸集中的區(qū)域，由于同電

7、荷相斥，不利于α－螺旋形成；較大的R（如苯丙氨酸、色氨酸、異亮氨酸）集中的區(qū)域，也妨礙α－螺旋形成；脯氨酸因其α－碳原子位于五元環(huán)上，不易扭轉(zhuǎn)，加之它是亞氨基酸，不易形成氫鍵，故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的R基為H，空間占位很小，也會影響該處螺旋的穩(wěn)定?！　?）β－片層結(jié)構(gòu)Astbury等人曾對β－角蛋白進行X線衍射分析，發(fā)現(xiàn)具有0.7nm的重復(fù)單位。如將毛發(fā)α－角蛋白在濕熱條件下拉伸，可拉長到原長二倍，這種α－螺旋的X線衍射圖可改變?yōu)榕cβ－角蛋白類似的衍射圖。說明β－角蛋白中的結(jié)構(gòu)和α－螺旋拉長伸展后結(jié)

8、構(gòu)相同。兩段以上的這種折疊成鋸齒狀的肽鏈，通過氫鍵相連而平行成片層狀的結(jié)構(gòu)稱為β－片層（β－pleatedsheet）結(jié)構(gòu)或稱β－折迭（圖1－5）?！　ˇ拢瑢咏Y(jié)構(gòu)特點是：　　①是肽鏈相當(dāng)伸展的結(jié)構(gòu)，肽鏈平面之間折疊成鋸齒狀，相鄰肽鍵平面間呈110°角。氨基酸殘基的R側(cè)鏈伸出在鋸齒的上方或下方?！　、谝揽績蓷l肽鏈或一條肽鏈內(nèi)的兩段肽鏈間的C＝O與H梄形成氫鍵，使構(gòu)象穩(wěn)定。17　?、蹆啥坞逆溈梢允瞧叫械模部梢允欠?/p>