與[fe]-氫化酶活性部位密切相關(guān)的單核鐵化合物的合成及其結(jié)構(gòu)研究

與[fe]-氫化酶活性部位密切相關(guān)的單核鐵化合物的合成及其結(jié)構(gòu)研究

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1、萬方數(shù)據(jù)中圖分類號:UDC:學(xué)校代碼:10055密級:公開尚蕊天溶碩士學(xué)位論文與[Fe]-氫化酶活性部位密切相關(guān)的單核鐵化合物的合成及其結(jié)構(gòu)研究SyntheticandStructuralStudiesofMononuclearIronComplexesCloselyRelatedtotheActiveSiteof[Fe]-Hydrogenase南開大學(xué)研究生院二O一四年五月\㈣5㈣57萬方數(shù)據(jù)8叭8齜Y27南開大學(xué)學(xué)位論文使用授權(quán)書根據(jù)《南開大學(xué)關(guān)于研究生學(xué)位論文收藏和利用管理辦法》,我校的博士、碩士學(xué)位獲得者均須向南開大學(xué)提交本人的學(xué)位論文紙質(zhì)本及相應(yīng)電子版。本人

2、完全了解南開大學(xué)有關(guān)研究生學(xué)位論文收藏和利用的管理規(guī)定。南開大學(xué)擁有在《著作權(quán)法》規(guī)定范圍內(nèi)的學(xué)位論文使用權(quán),即:(1)學(xué)位獲得者必須按規(guī)定提交學(xué)位論文(包括紙質(zhì)印刷本及電子版),學(xué)??梢圆捎糜坝?、縮印或其他復(fù)制手段保存研究生學(xué)位論文,并編入《南開大學(xué)博碩士學(xué)位論文全文數(shù)據(jù)庫》;(2)為教學(xué)和科研目的,學(xué)??梢詫⒐_的學(xué)位論文作為資料在圖書館等場所提供校內(nèi)師生閱讀,在校園網(wǎng)上提供論文目錄檢索、文摘以及論文全文瀏覽、下載等免費信息服務(wù);(3)根據(jù)教育部有關(guān)規(guī)定,南開大學(xué)向教育部指定單位提交公開的學(xué)位論文;(4)學(xué)位論文作者授權(quán)學(xué)校向中國科技信息研究所及其萬方數(shù)據(jù)電子出版

3、社和中國學(xué)術(shù)期刊(光盤)電子出版社提交規(guī)定范圍的學(xué)位論文及其電子版并收入相應(yīng)學(xué)位論文數(shù)據(jù)庫,通過其相關(guān)網(wǎng)站對外進行信息服務(wù)。同時本人保留在其他媒體發(fā)表論文的權(quán)利。非公開學(xué)位論文,保密期限內(nèi)不向外提交和提供服務(wù),解密后提交和服務(wù)同公開論文。論文電子版提交至校圖書館網(wǎng)站:htcp:#202.113.20.163:8001/paper/index.jsp。本人承諾:本人的學(xué)位論文是在南開大學(xué)學(xué)習(xí)期間創(chuàng)作完成的作品,并已通過論文答辯;提交的學(xué)位論文電子版與紙質(zhì)本論文的內(nèi)容一致,如因不同造成不良后果由本人自負。本人同意遵守上述規(guī)定。本授權(quán)書簽署一式兩份,由研究生院和圖書館留存。

4、作者暨授權(quán)人簽字:韭紀焦2014年5月30日南開大學(xué)研究生學(xué)位論文作者信息論文題目與【Fe】一氫化酶活性部位密切相關(guān)的單核鐵化合物的合成及其結(jié)構(gòu)研究姓名張紀偉學(xué)號2120110698答辯日期2014年05月28日論文類別博士口學(xué)歷碩士團碩士專業(yè)學(xué)位口高校教師口同等學(xué)力碩士口院/系衙化學(xué)學(xué)院專業(yè)有機化學(xué)聯(lián)系電話15222123573Emailjwzl987@126.com通信地址(郵編):天津市衛(wèi)津路94號南開大學(xué)六教214(300071)備注:無是否批準為非公開論文否注:本授權(quán)書適用我校授予的所有博士、碩士的學(xué)位論文。由作者填寫(一式兩份)簽字后交校圖書館,非公開學(xué)位

5、論文須附《南開大學(xué)研究生申請非公開學(xué)位論文審批表》。萬方數(shù)據(jù)南開大學(xué)學(xué)位論文原創(chuàng)性聲明本人鄭重聲明:所呈交的學(xué)位論文,是本人在導(dǎo)師指導(dǎo)下進行研究工作所取得的研究成果。除文中已經(jīng)注明引用的內(nèi)容外,本學(xué)位論文的研究成果不包含任何他人創(chuàng)作的、已公開發(fā)表或者沒有公開發(fā)表的作品的內(nèi)容。對本論文所涉及的研究工作做出貢獻的其他個人和集體,均已在文中以明確方式標明。本學(xué)位論文原創(chuàng)性聲明的法律責(zé)任由本人承擔(dān)。學(xué)位論文作者簽名:丞紀住2014年5月30日非公開學(xué)位論文標注說明(本頁表中填寫內(nèi)容須打印)根據(jù)南開大學(xué)有關(guān)規(guī)定,非公開學(xué)位論文須經(jīng)指導(dǎo)教師同意、作者本人申請和相關(guān)部門批準方能標注

6、。未經(jīng)批準的均為公開學(xué)位論文,公開學(xué)位論文本說明為空白。論文題目申請密級口限制(≤2年)口秘密(410年)口機密{≤20年)保密期限20年月日至20年月日審批表編號批準日期20年月日南開大學(xué)學(xué)位評定委員會辦公室蓋章(有效)注:限制★2年(可少于2年):秘密★10年(可少于10年):機密★20年(可少于20年)萬方數(shù)據(jù)摘要氫化酶是一類能夠可逆催化氫氣和質(zhì)子相互轉(zhuǎn)換的金屬蛋白酶,近年來有關(guān)它們的仿生化學(xué)研究已經(jīng)成為金屬有機化學(xué)和生物無機化學(xué)研究的熱點。『Fe].氫化酶能夠催化底物N5,N10.次甲基四氫甲喋呤和H2可逆還原為N5N10.亞甲基四氫甲喋呤和質(zhì)子,該反應(yīng)是C0

7、2被H2還原生成甲烷的一個中間步驟。這類氫化酶只在產(chǎn)甲烷古生菌中存在,化學(xué)模擬fie].氫化酶活性部位結(jié)構(gòu)是一項具有挑戰(zhàn)性的科學(xué)任務(wù),這項工作可以讓人們更深入的理解天然[Fe】-氫化酶的結(jié)構(gòu)和功能。本論文描述了[Fe】-氫化酶活性部位模型物的合成及其結(jié)構(gòu)研究,主要成果如下所述:1.本論文共合成18個新化合物,并對它們進行了元素分析、1HNMR、¨CNMR和紅外吸收光譜表征,對部分化合物進行了31PNMR、電化學(xué)性能測試。此外,用X射線衍射技術(shù)測得并解析了其中7個化合物的單晶結(jié)構(gòu)。2.第二章介紹了含MeOCH2保護基的[Fe】-氫化酶活性部位模型物的合

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