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《結(jié)構(gòu)基序預(yù)測(cè)蛋白質(zhì)功能》由會(huì)員上傳分享，免費(fèi)在線閱讀，更多相關(guān)內(nèi)容在教育資源-天天文庫(kù)。
1、基礎(chǔ)知識(shí)匯報(bào)在類的合并上，主要有三種算法來(lái)確定類間的距離：?jiǎn)我贿B鎖(single-linkage)、完全連鎖(complete-linkage)和平均連鎖(average-linkage)。這三種算法在定義類間的距離時(shí)分別取兩類間的最小距離、最大距離和平均距離。前兩種算法對(duì)邊緣值太過(guò)敏感，對(duì)于未知的元素分布，一般采用平均連鎖算法。完全連鎖(completelinkage)，又稱最遠(yuǎn)鄰(furthestneightbour)方法。同樣從相似度矩陣或距離矩陣出發(fā)，但定義距離為兩類之間數(shù)據(jù)的最大距離。同樣不考慮到類的結(jié)構(gòu)。傾向于找到一些緊湊的分類。以最小近鄰法聚
2、類為例最短距離聚類法具有空間壓縮性，而最遠(yuǎn)距離聚類法具有空間擴(kuò)張性。最短距離為dAB=da1b1，最遠(yuǎn)距離為dAB=dap2。表示了八種不同系統(tǒng)聚類方法計(jì)算類間距離的統(tǒng)一表達(dá)式CompositeStructuralMotifsofBindingSitesforDelineatingBiologicalFunctionsofProteins匯報(bào)人：劉言簡(jiǎn)介在原子水平上，我們都是通過(guò)蛋白質(zhì)之間或蛋白質(zhì)與其他分子之間相互作用來(lái)理解生物學(xué)過(guò)程的。大部分蛋白質(zhì)會(huì)同步或不同步的與很多分子相互作用。單原子離子，小分子到蛋白質(zhì)、核酸和其他大分子眾所周知，蛋白質(zhì)相互作用的類
3、型和蛋白質(zhì)是否相互作用可以調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)的功能（血紅蛋白與氧結(jié)合，與一氧化碳結(jié)合）。因此，我們不僅要確定個(gè)體蛋白的相互作用，也要考慮潛在的蛋白質(zhì)相互作用，這些相互作用或許可以充分描述蛋白質(zhì)的功能，也能從同源蛋白中區(qū)分它們的不同功能。Genomesequencetechnologies促使我們更加急迫的去發(fā)掘從序列信息預(yù)測(cè)蛋白質(zhì)功能的有效技術(shù)。迄今為止，最常用于蛋白質(zhì)功能預(yù)測(cè)的方法是annotationtransfer，它是基于一種蛋白質(zhì)序列相似，功能相似的假設(shè)基礎(chǔ)上的方法。然而，隨著研究的逐步深入，這種方法在很多情況下卻是不可靠的。蛋白質(zhì)功能相似，并不僅僅是序
4、列功能的相似。蛋白質(zhì)序列折疊方式不同，會(huì)導(dǎo)致結(jié)構(gòu)不同，從而影響功能。所以我們要更加精細(xì)的檢查蛋白質(zhì)功能的決定因素，而不是只單純的考慮蛋白質(zhì)序列相似性。結(jié)構(gòu)信息可以為蛋白質(zhì)功能預(yù)測(cè)提供更加準(zhǔn)確的信息。Todate,therehavebeenmanymethodsfordetectingpotentialligandbindingsitesbasedonstructuralsimilarityofproteins[14,16–22].Mostofthesemethodsaretargetedatpredictingproteinfunctionsatthele
5、velofligandbindingandcatalyticactivity.Therehavealsobeenmanystudiesonprotein-proteininteractioninterfacestounderstandbiologicalfunctionsofproteinsincellularcontexts。然而，大部分研究都是針對(duì)于一些特殊的相互作用本身和不明確機(jī)理的相互作用如何調(diào)控蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能的。文中思想為了明確原子水平上蛋白質(zhì)相互作用的模式與其功能的關(guān)系，在這里我們采用一個(gè)非常詳盡的all-against-allstruct
6、uralcomparisonsofbindingsitestructuresatatomiclevelusingallstructuresavailableintheProteinDataBank(PDB)。1.Identificationofelementaryandcompositemotifs首先，我們找到PDBMLfile中所有有注釋的生物學(xué)單元，然后從中提取出197690個(gè)蛋白質(zhì)亞基（這些亞基均至少包含一個(gè)配體結(jié)合位點(diǎn)）這里，我們把一個(gè)亞基的配體結(jié)合位點(diǎn)定義為一個(gè)亞基的原子集（與配體原子的距離在5A之內(nèi)）。然而我們不用已知的基于序列相似性的非冗余
7、數(shù)據(jù)庫(kù)，我們的冗余在相似結(jié)構(gòu)聚類之后再清理。通過(guò)這種方式，確定在后續(xù)的分析中當(dāng)結(jié)構(gòu)冗余條件移除后高度相似的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)差異或相同的氨基酸序列是否能夠preserved。KinjoAR,NakamuraH(2007)Similaritysearchforlocalproteinstructuresatatomicresolutionbyexploitingadatabasemanagementsystem.All-against-allstructure用GIRAF結(jié)構(gòu)搜索和排列程序比對(duì)410254小分子結(jié)合位點(diǎn)，346288蛋白質(zhì)結(jié)合位點(diǎn)和20388核酸結(jié)合
8、位點(diǎn)。完全連鎖聚類后各自輸出5869，7678和398簇（至少有十
