生物酶催化資料

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1、酶的反應(yīng)機(jī)理如下：蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)去看，而不能孤立地看形成蛋白質(zhì)后的氨基酸殘基。因為酶一般都是具有三級，或四級空間結(jié)構(gòu)的，其中有功能的是部分氨基酸殘基形成的結(jié)構(gòu)域，包括底物結(jié)合部位和催化部位。首先底物結(jié)合部位和底物結(jié)合，再由催化部位作用，形成過渡態(tài)中間體，進(jìn)而使底物發(fā)生化學(xué)變化。生物學(xué)中的酶是具有高活性的蛋白分子。它的作用機(jī)理有很多種，如趨近作用，親核作用，親電子作用等。它具有高效性，專一性，條件性（條件嚴(yán)格，因為蛋白質(zhì)容易變性）而化學(xué)里講的催化劑只具有一般的催化作用，其作用機(jī)理是降低化學(xué)反映的活化能。----------------------

2、-------------------------------------生化中酶的作用機(jī)理：酶的作用機(jī)理酶催化反應(yīng)機(jī)理的研究是當(dāng)代生物化學(xué)的一個重要課題。它探討酶作用高效率的原因以及酶反應(yīng)的重要中間步驟。酶原的激活(proenzymeactivation)著重研究酶在激活——由無活性的酶原轉(zhuǎn)變成有活性的酶時構(gòu)象發(fā)生的變化。一、與酶的高效率有關(guān)的因素?fù)?jù)現(xiàn)在所知，重要的因素有以下幾個方面：1．底物與酶的“靠近”(proximity)及“定向”(orientation)由于化學(xué)反應(yīng)速度與反應(yīng)物濃度成正比，若在反應(yīng)系統(tǒng)的某一局部區(qū)域，底物濃度增高，則反

3、應(yīng)速度也隨之增高。提高酶反應(yīng)速度的最主要方法是使底物分子進(jìn)入酶的活性中心區(qū)域，亦即大大提高活性中心區(qū)域的底物有效濃度。曾測到過某底物在溶液中的濃度為0.001mol/L，而在其酶活性中心的濃度竟達(dá)100mol/L，比溶液中的濃度高十萬倍！因此，可以想象在酶的活性中心區(qū)域反應(yīng)速度必定是極高的?！翱拷靶?yīng)對提高反應(yīng)速度的作用可以用一個著名的有機(jī)化學(xué)實驗來說明，如表4-12，雙羧酸的單苯基酯，在分子內(nèi)催化的過程中，自由的羧基作為催化劑起作用，而連有R的酯鍵則作為底物，受—COO-的催化，破裂成環(huán)而形成酸酐，催化基團(tuán)—COO-愈靠近底物酯鍵則反應(yīng)速度愈

4、快，在最靠近的情況下速度可增加53000倍。但是僅僅“靠近”還不夠，還需要使反應(yīng)的基團(tuán)在反應(yīng)中彼此相互嚴(yán)格地“定向”，見圖4-19。只有既“靠近”又“定向”，反應(yīng)物分子才被作用，迅速形成過渡態(tài)。當(dāng)?shù)孜镂磁c酶結(jié)合時，活性中心的催化基團(tuán)還未能與底物十分靠近，但由于酶活性中心的結(jié)構(gòu)有一種可適應(yīng)性，即當(dāng)專一性底物與活性中心結(jié)合時，酶蛋白會發(fā)生一定的構(gòu)象變化，使反應(yīng)所需要的酶中的催化基團(tuán)與結(jié)合基團(tuán)正確地排列并定位，以便能與底物楔合，使底物分子可以“靠近”及“定向”于酶，這也就是前面提到的誘導(dǎo)楔合。這樣活性中心局部的底物濃度才能大大提高。酶構(gòu)象發(fā)生的這種改變

5、是反應(yīng)速度增大的一種很重要的原因。反應(yīng)后，釋放出產(chǎn)物，酶的構(gòu)象再逆轉(zhuǎn)，回到它的初始狀態(tài)。對溶菌酶及羧肽酶進(jìn)行的X-衍射分析的實驗結(jié)果證實了以上的看法。Jenck等人指出“靠近“及“定向”可能使反應(yīng)速度增長108倍，這與許多酶催化效率的計算是很相近的。2．酶使底物分子中的敏感鍵發(fā)生“變形”(域張力)(distortion或strain)，從而促使底物中的敏感鍵更易于破裂。前面曾經(jīng)提到，當(dāng)酶遇到它的專一性底物時，發(fā)生構(gòu)象變化以利于催化。事實上，不僅酶構(gòu)象受底物作用而變化，底物分子常常也受酶作用而變化。酶中的某些基團(tuán)或離子可以使底物分子內(nèi)敏感鍵中的某些

6、基團(tuán)的電子云密度增高或降低，產(chǎn)生“電子張力”，使敏感鍵的一端更加敏感，更易于發(fā)生反應(yīng)。有時甚至使底物分子發(fā)生變形，見圖4-20A，這樣就使酶-底物復(fù)合物易于形成。而且往往是酶構(gòu)象發(fā)生改變的同時，底物分子也發(fā)生形變，見圖4-20B，從而形成一個互相楔合的酶-底物復(fù)合物。羧肽酶A的X-衍射分析結(jié)果就為這種“電子張力”理論提供了證據(jù)。3．共價催化(covalentcatalysis)還有一些酶以另一種方式來提高催化反應(yīng)的速度，即共價催化。這種方式是底物與酶形成一個反應(yīng)活性很高的共價中間物，這個中間物很易變成過渡態(tài)，因此反應(yīng)的活化能大大降低，底物可以越過

7、較低的“能閾”而形成產(chǎn)物。共價催化可以提高反應(yīng)速度的原因需要從有機(jī)模式反應(yīng)的某些原理談起，共價催化的最一般形式是催化劑的親核基團(tuán)(nucleophilicgroup)對底物中親電子的碳原子進(jìn)行攻擊。親核基團(tuán)含有多電子的原子，可以提供電子。它是十分有效的催化劑。親核基團(tuán)作為強(qiáng)有力的催化劑對提高反應(yīng)速度的作用可由下面親核基團(tuán)催化?；姆磻?yīng)中看出：第一步，親核基團(tuán)(催化劑Y)攻擊含有酰基的分子，形成了帶有親核基團(tuán)的酰基衍生物，這種催化劑的?；苌镒鳛橐粋€共價中間物再起作用；第二步，酰基從親核的催化劑上再轉(zhuǎn)移到最終的?；荏w上，(1)親核基團(tuán)(Y)催化

8、的反應(yīng)：(2)非催化的反應(yīng)：這種受體分子可能是某些醇或水。第一步反應(yīng)有催化劑參加，因此必然比沒有催化劑時底物與酰基受體的反應(yīng)更快一些；而