六、主鏈構(gòu)象與側(cè)鏈構(gòu)象.ppt

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1、主鏈構(gòu)象１主鏈構(gòu)象的結(jié)構(gòu)單元α-螺旋：是蛋白質(zhì)中最常見的一種構(gòu)象，是由Pauling等根據(jù)α角蛋白的X射線衍射圖譜提出的。特征如下：1.多肽鏈α碳原子為轉(zhuǎn)折點，以肽鏈平面為單位，通過兩側(cè)結(jié)合鍵的旋轉(zhuǎn)，形成穩(wěn)定的右手螺旋。2.每圈螺旋有3.6個氨基酸殘基，螺距約為0.54nm，每個氨基酸殘基圍繞螺旋中心軸轉(zhuǎn)100°，上升0.15nm(3.6×0.15nm＝0.54nm)。3.相鄰兩螺旋之間形成鏈內(nèi)氫鍵，其方向與螺旋軸大致平行。氫鍵是由每個肽基的C=O與其前面第3個肽基的N-H之間形成的，由氫鍵封閉的環(huán)

2、是13元環(huán)。在肽段中近N端的前三個亞胺基上的氫和其C端的最后三個羰基上的氧原子都不參與氫鍵的形成，因此，一些蛋白質(zhì)肽鏈的N端和C端不易形成α螺旋。4.肽段中近N端的前三個亞胺基上的氫和其C端的最后三個羰基上的氧原子都不參與氫鍵的形成。兩端不易形成α-螺旋。5.各氨基酸殘基側(cè)鏈R基團均伸向螺旋外側(cè)。Ｒ基團的大小、荷電狀態(tài)及形狀均對α-螺旋的形成及穩(wěn)定有影響。6.α-螺旋有左手和右手螺旋兩種，天然蛋白質(zhì)的絕大多數(shù)都是右手螺旋，但是主鏈可以存在局部的左手α-螺旋，并使主鏈的方向發(fā)生改變，從而形成復(fù)雜的構(gòu)象。由于

3、Gly沒有對稱的α-碳原子，這種左手α-螺旋多數(shù)由Gly參與形成。不同蛋白質(zhì)中α螺旋結(jié)構(gòu)所占比例有差別，如原肌球蛋白分子中幾乎100%的右手α螺旋；在肌動蛋白中幾乎不存在α螺旋。β-折疊：又稱β折疊片(βPleatedsheet)或β構(gòu)象(βConformation)，也是蛋白質(zhì)中最常見的一種主鏈構(gòu)象，大量存在于絲心蛋白和β角蛋白中，并廣泛存在于球蛋白中。β折疊是一種比α螺旋更穩(wěn)定的結(jié)構(gòu)形式，是由兩條或多條幾乎完全伸展的肽鏈，或一條肽鏈的若干肽段，借助鏈間氫鍵形成的折疊片層結(jié)構(gòu)，其中的每一條鏈稱

4、為一個β折疊股(βstrand)。α-C原子處于折疊的角上，與之相連的R側(cè)鏈則交替地出現(xiàn)在片層結(jié)構(gòu)的上下方，并與片層垂直。折疊有兩種型式：一種是平行式（parallel），另一種是反平行式（antiparallel）。β轉(zhuǎn)角(β-Turn):是出現(xiàn)在多肽鏈180°回折處的特殊結(jié)構(gòu)。由4個氨基酸殘基構(gòu)成，第一個殘基的羰基與第4個殘基的酰胺基形成氫鍵。β轉(zhuǎn)角常位于蛋白質(zhì)分子表面，多數(shù)由親水氨基酸殘基組成。β-轉(zhuǎn)角的意義在于其改變肽鏈的走向,在球蛋白中尤為重要。β-轉(zhuǎn)角常位于蛋白質(zhì)表面，多數(shù)由親水性氨基酸殘基

5、組成。在β-轉(zhuǎn)角中經(jīng)常存在Gly和Pro。Gly沒有Ｒ側(cè)鏈，二面角有很大的靈活性。Pro可破壞α－螺旋結(jié)構(gòu)便于轉(zhuǎn)角的形成。β發(fā)夾(βHairpin)是近年來發(fā)現(xiàn)的普遍存在于球蛋白中的一種結(jié)構(gòu)。它是由一條構(gòu)象伸展的多肽鏈彎曲，彼此靠近并呈反向平行的發(fā)夾狀結(jié)構(gòu)，包含10或11個氨基酸殘基，兩條等長的肽段依靠1～6個氫鍵連接。Ω環(huán)(ΩLoop)是由6～16個氨基酸殘基卷曲形成的Ω形結(jié)構(gòu)。環(huán)的主鏈形成一個內(nèi)部空腔，并由環(huán)上氨基酸殘基的側(cè)鏈包裹，形成緊密的球狀結(jié)構(gòu)。無規(guī)卷曲（Randomcoil）主鏈上沒有規(guī)則的卷

6、曲。所謂無規(guī)卷曲只對構(gòu)象而言，就性質(zhì)來說，這種構(gòu)象也是蛋白質(zhì)表現(xiàn)生物活性所必需的一種結(jié)構(gòu)形式，是蛋白質(zhì)構(gòu)象多樣化和個性化的重要基礎(chǔ)。側(cè)鏈構(gòu)象多肽鏈氨基酸殘基的R側(cè)鏈之間，或與主鏈骨架及水分子之間可借助一些共價鍵相互作用，從而影響主鏈的構(gòu)象。在水溶液中由于與水分子的相互作用等原因，可行成親水區(qū)和疏水區(qū)，這些區(qū)域往往與蛋白質(zhì)的功能有一定聯(lián)系，并在穩(wěn)定蛋白質(zhì)空間構(gòu)象中發(fā)揮作用。1疏水區(qū)：多肽鏈中具有非極性側(cè)鏈的氨基酸，如LeuIleVal等，其R側(cè)鏈有避開水的趨勢，當(dāng)許多這類非極性側(cè)鏈聚集在蛋白質(zhì)分子內(nèi)部時便形成

7、疏水區(qū)。肌紅蛋白分子中有一疏水空穴，血紅素分子，疏水環(huán)境對保證分子中的Fe2+與O2的可逆結(jié)合至關(guān)重要2親水區(qū)：氨基酸的極性R側(cè)鏈趨向于分布在蛋白質(zhì)分子表面球蛋白的構(gòu)象并增加蛋白質(zhì)的水溶性。在一些蛋白質(zhì)中，幾個親水氨基酸側(cè)鏈形成的親水區(qū)與蛋白質(zhì)的功能有密切關(guān)系，如酶的活性中心常存在SerHisCys等具有極性R側(cè)鏈的氨基酸殘基，它們直接參與酶的催化作用。