免疫球蛋白分子的結構與功能

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1、學號：10161015姓名：楊寶欽班級：信息（5）班免疫球蛋白分子的基本結構與功能免疫球蛋白(英文：immunoglobulin，ig)是一組具有抗體活性的蛋白質，由漿細胞產生，主要存在于生物體血液和其他體液(包括組織液和外分泌液)中，約占血漿蛋白總量的20%,還可分布在B細胞表面。一、免疫球蛋白分子的基本結構　Ig分子的基本結構是由四肽鏈組成的。即由二條相同的分子量較小的肽鏈稱為輕鏈和二條相同的分子量較大的肽鏈稱為重鏈組成的。輕鏈與重鏈是由二硫鍵連接形成一個四肽鏈分子稱為Ig分子的單體，是構成免疫球蛋白分子的基本結構。Ig單體中四條肽鏈兩端游離的氨

2、基或羧基的方向是一致的，分別為氨基端（N端）和羧基端（C端）。圖1免疫球蛋白分子的基本結構示意圖（1）輕鏈和重鏈1．輕鏈(L鏈)輕鏈大約由214個氨基酸殘基組成，通常不含碳水化合物，分子量約為24kD。每條輕鏈含有兩個由鏈內二硫鍵內二硫所組成的環(huán)肽。輕鏈共有兩型：κ型與λ型，同一個天然Ig分子上L鏈的類型總是相同的。2．重鏈（H鏈）重鏈大小約為輕鏈的2倍，含450～550個氨基酸殘基,每條H鏈含有4～5個鏈內二硫鍵所組成的環(huán)肽。不同的H鏈由于氨基酸組成的排列順序、二硫鍵的數目和位置、含的種類和數量不同，其抗原性也不相同，根據H鏈抗原性的差異可將其分為

3、5類：μ鏈、γ鏈、α鏈、δ鏈和ε鏈，不同H鏈與L鏈（κ或λ鏈）組成完整Ig的分子分別稱之為免疫球蛋白M(IgM)、免疫球蛋白G(IgG)、免疫球蛋白A(IgA)、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E(IgE)。γ、α和δ鏈上含有4個肽，μ和ε鏈含有5個環(huán)肽。（2）可變區(qū)和恒定區(qū)　　-4-氨基端（N-末端）氨基酸序列變化很大，稱此區(qū)為可變區(qū)（V），而羧基末端（C-末端）則相對穩(wěn)定，變化很小，稱此區(qū)為恒定區(qū)?！　?．可變區(qū)（V區(qū)）:位于L鏈靠近N端的1/2（約含108～111個氨基酸殘基）和H鏈靠近N端的1/5或1/4（約含118個氨基酸殘基）。每個V區(qū)

4、中均有一個由鏈內二硫鍵連接形成的肽環(huán)，每個肽環(huán)約含67～75個氨基酸殘基。V區(qū)氨基酸的組成和排列隨抗體結合抗原的特異性不同有較大的變異。由于V區(qū)中氨基酸的種類為排列順序千變萬化，故可形成許多種具有不同結合抗原特異性的抗體。L鏈和H鏈的V區(qū)分別稱為VL和VH。在大多數情況下H鏈在與抗原結合中起更重要的作用。2．恒定區(qū)（C區(qū)）:位于L鏈靠近C端的1/2（約含105個氨基酸殘基）和H鏈靠近C端的3/4區(qū)域或4/5區(qū)域（約從119位氨基酸至C末端）。H鏈每個功能區(qū)約含110多個氨基酸殘基，含有一個由二锍鍵連接的50～60個氨基酸殘基組成的肽環(huán)。這個區(qū)域氨基酸

5、的組成和排列在同一種屬動物Ig同型L鏈和同一類H鏈中都比較恒定。（4）高變區(qū)在V區(qū)內，重鏈有四處，輕鏈有三處氨基酸殘基的組成和排列次序比可變區(qū)內其他位置上的氨基酸殘基更易變化。如在輕鏈第26～32、48～55、90～95三個部位，在重鏈第31～37、51～58、84～91和101～110四個部位的氨基酸殘基變化特別劇烈，這些小區(qū)稱為高變區(qū)。輕、重鏈上的高變區(qū)位置大致相當?？勺儏^(qū)中其它較少變化的部分稱為骨架氨基酸殘基，其結構比較穩(wěn)定。特異性抗原決定簇與Ig結合的位置就在Ig的高變區(qū)，抗體的獨特型決定簇也在這里。（3）功能區(qū)　　Ig分子的H鏈與L鏈可通過

6、鏈內二硫鍵折疊成若干球形功能區(qū)，每一功能區(qū)約由110個氨基酸組成。在功能區(qū)中氨基酸序列有高度同源性?！　?．L鏈功能區(qū)　分為L鏈可變區(qū)（VL）和L鏈恒定區(qū)（CL）兩功能區(qū)。2．H鏈功能區(qū)　IgG、IgA和IgD的H鏈各有一個可變區(qū)（VH）和三個恒定區(qū)（CH1、CH2和CH3）共四個功能區(qū)。IgM和IgE的H鏈各有一個可變區(qū)（VH）和四個恒定區(qū)（CH1、CH2、CH3和CH4）共五個功能區(qū)。IgL鏈和H鏈中V區(qū)或C區(qū)每個功能區(qū)各形成一個免疫球蛋白折疊,每個Ig折疊含有兩個大致平行、由二硫連接的β片層結構，每個β片層結構由3至5股反平行的多肽鏈組成。3．

7、鉸鏈區(qū)鉸鏈區(qū)不是一個獨立的功能區(qū)，但它與其客觀存在功能區(qū)有關。鉸鏈區(qū)位于CH1和CH2之間。不同H鏈鉸鏈區(qū)含氨基酸數目不等，α1、α2、γ1、γ2和γ4鏈的鉸鏈區(qū)較短，只有10多個氨基酸殘基；γ3和δ鏈的鉸鏈區(qū)較長，約含60多個氨基酸殘基，其中γ3鉸鏈區(qū)含有14個半胱氨酸殘基。鉸鏈區(qū)包括H鏈間二硫鍵，該區(qū)富含脯氨酸，不形成α-螺旋，易發(fā)生伸展及一定程度的轉動，當VL、VH與抗原結合時此氏發(fā)生扭曲，使抗體分子上兩個抗原結合點更好地與兩個抗原決定簇發(fā)生互補。由于CH2和CH3構型變化，顯示出活化補體、結合組織細胞等生物學活性。IgM和IgE缺乏鉸鏈區(qū)。（

8、4）J鏈和分泌成分1．J鏈-4-存在于二聚體分泌型IgA和五聚體IgM中。J鏈分子量約為15kD，由于124