5.1,5.2酶和ATP——知識(shí)點(diǎn)

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1、5.1,5.2酶與ATPbyh考點(diǎn)1　酶的本質(zhì)酶本質(zhì)的探索過(guò)程巴斯德之前：發(fā)酵是純化學(xué)反應(yīng)，與生命活動(dòng)無(wú)關(guān)　↓活酵母細(xì)胞某種物質(zhì)　↓畢希納(德國(guó))：獲得含有酶的提取液，但提取液中還含有許多其他物質(zhì)，無(wú)法直接對(duì)酶進(jìn)行鑒定↓薩姆納(美國(guó))：1926年用丙酮作溶劑提取出了刀豆種子中的脲酶，并證明了脲酶是蛋白質(zhì)↓切赫和奧特曼(美國(guó))：20世紀(jì)80年代，發(fā)現(xiàn)RNA也具有催化功能酶的本質(zhì)：酶是活細(xì)胞產(chǎn)生的具有催化作用的有機(jī)物，其中絕大多數(shù)是蛋白質(zhì)，少數(shù)是RNA。1．酶的本質(zhì)及生理功能化學(xué)本質(zhì)絕大多數(shù)是蛋白質(zhì)少數(shù)是RNA合成原料氨基酸核糖核苷酸合成場(chǎng)所核糖體細(xì)胞核(真核細(xì)胞)

2、來(lái)源一般來(lái)說(shuō)，活細(xì)胞都能產(chǎn)生酶作用場(chǎng)所細(xì)胞內(nèi)、外或生物體外均可生理功能生物催化作用作用原理降低化學(xué)反應(yīng)的活化能2.酶化學(xué)本質(zhì)的實(shí)驗(yàn)驗(yàn)證(1)證明某種酶是蛋白質(zhì)對(duì)照組：已知蛋白液＋雙縮脲試劑―→出現(xiàn)紫色反應(yīng)。實(shí)驗(yàn)組：待測(cè)酶液＋雙縮脲試劑―→是否出現(xiàn)紫色反應(yīng)。拓展：證明酶是蛋白質(zhì)的其他證據(jù)①酶經(jīng)酸、堿水解后的最終產(chǎn)物是氨基酸。②酶是具有一定空間結(jié)構(gòu)的生物大分子，凡是能使蛋白質(zhì)變性的因素都可使酶變性失活。③酶和蛋白質(zhì)一樣，具有不能通過(guò)半透膜的膠體性④酶也有蛋白質(zhì)所具有的化學(xué)呈色反應(yīng)。⑤與蛋白質(zhì)的分子相對(duì)量相似、結(jié)構(gòu)相似。⑥在物理、化學(xué)因素的作用下，也可變性沉淀。(2)

3、證明某種酶是RNA對(duì)照組：已知RNA溶液＋吡羅紅染液―→出現(xiàn)紅色。實(shí)驗(yàn)組：待測(cè)酶液＋吡羅紅染液―→是否呈現(xiàn)紅色。拓展：證明酶是RNA的其他證據(jù)將某種酶液用核糖核酸酶處理，根據(jù)酶液是否被水解予以判斷。應(yīng)用指南酶與激素的比較酶激素95.1,5.2酶與ATPbyh來(lái)源活細(xì)胞產(chǎn)生專(zhuān)門(mén)的內(nèi)分泌腺或特定部位細(xì)胞產(chǎn)生化學(xué)本質(zhì)絕大多數(shù)是蛋白質(zhì)，少數(shù)是RNA固醇類(lèi)、多肽、蛋白質(zhì)、氨基酸、脂質(zhì)等生物功能催化作用調(diào)節(jié)作用共性在生物體內(nèi)均屬高效能物質(zhì)，即含量少、作用大、生物代謝不可缺少考點(diǎn)2　酶催化作用的特點(diǎn)與相關(guān)曲線1．酶與無(wú)機(jī)催化劑相比的共性與特性(1)酶與無(wú)機(jī)催化劑的共性①可降低

4、分子的活化能，使化學(xué)反應(yīng)更易進(jìn)行。②改變化學(xué)反應(yīng)速度，本身不被消耗。③只能催化熱力學(xué)允許進(jìn)行的反應(yīng)。④加快化學(xué)反應(yīng)速度，縮短達(dá)到平衡時(shí)間，但不改變平衡點(diǎn)。(2)酶的作用特性①高效性：催化效率很高，使反應(yīng)速度明顯加快。②專(zhuān)一性：任何一種酶只作用于一種或幾種相關(guān)的化合物，這就是酶對(duì)底物的專(zhuān)一性。③反應(yīng)條件的溫和性：酶促反應(yīng)在常溫、常壓、生理pH條件下進(jìn)行。2．表示酶高效性的曲線(1)催化劑可加快化學(xué)反應(yīng)速率，與無(wú)機(jī)催化劑相比，酶的催化效率更高。(2)酶只能縮短達(dá)到化學(xué)平衡所需時(shí)間，不改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點(diǎn)。3．表示酶專(zhuān)一性的曲線(1)在A反應(yīng)物中加入酶A，反應(yīng)速率較未

5、加酶時(shí)明顯加快，說(shuō)明酶A催化底物A參加反應(yīng)。(2)在A反應(yīng)物中加入酶B，反應(yīng)速率和未加酶時(shí)相同，說(shuō)明酶B不催化底物A參加反應(yīng)。4．影響酶活性的曲線(1)甲、乙曲線表明：①在一定溫度(pH)范圍內(nèi)，隨溫度(pH)的升高，酶的催化作用增強(qiáng)，超過(guò)這一范圍，酶的催化作用逐漸減弱。②在最適溫度(pH)時(shí)，酶的催化作用最強(qiáng)，高于或低于最適溫度(pH)酶的催化作用都將減弱。③過(guò)酸、過(guò)堿、高溫都會(huì)使酶失活，而低溫只是抑制酶的活性，酶分子結(jié)構(gòu)未被破壞，溫度升高可恢復(fù)活性。(2)從丙圖可以看出：反應(yīng)溶液pH的變化不影響酶作用的最適溫度。5．底物濃度和酶濃度對(duì)酶促反應(yīng)的影響(1)甲圖

6、：在其他條件適宜、酶量一定的情況下，酶促反應(yīng)速率隨底物濃度增加而加快，但當(dāng)?shù)孜镞_(dá)到一定濃度后，受酶數(shù)量和酶活性限制，酶促反應(yīng)速率不再增加。(2)95.1,5.2酶與ATPbyh乙圖：在底物充足，其他條件適宜的情況下，酶促反應(yīng)速率與酶濃度成正比。應(yīng)用指南1．溫度和pH是通過(guò)影響酶活性進(jìn)而影響酶促反應(yīng)速率的。2．底物濃度和酶濃度是通過(guò)影響底物與酶的接觸而影響酶促反應(yīng)的速率，并不影響酶的活性?？键c(diǎn)3　ATP——直接能源物質(zhì)1．結(jié)構(gòu)式及各組分的含義(1)ATP結(jié)構(gòu)式(2)相關(guān)物質(zhì)的關(guān)系2．ATP的再生與利用3．ATP與ADP的相互轉(zhuǎn)化ATP分子中，遠(yuǎn)離A的那個(gè)高能磷酸鍵

7、容易水解和重新生成，這對(duì)于細(xì)胞中能量的捕獲、貯存和釋放非常重要。ATP在細(xì)胞內(nèi)含量并不多，但可迅速轉(zhuǎn)化循環(huán)利用。如下圖所示：95.1,5.2酶與ATPbyh轉(zhuǎn)化式：ADP＋Pi＋能量ATP。ATP的合成和水解比較如下：ATP的合成ATP的水解反應(yīng)式ADP＋Pi＋能量→ATPATP→ADP＋Pi＋能量所需酶ATP合成酶ATP水解酶能量來(lái)源光能(光合作用)，化學(xué)能(細(xì)胞呼吸)儲(chǔ)存在高能磷酸鍵中的能量能量去路儲(chǔ)存于形成的高能磷酸鍵中用于各項(xiàng)生命活動(dòng)反應(yīng)場(chǎng)所細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)、線粒體、葉綠體細(xì)胞的需能部位從表上可看出，ATP和ADP的相互轉(zhuǎn)化過(guò)程中，反應(yīng)類(lèi)型、反應(yīng)所需酶以及能量

8、的來(lái)源、去路和反應(yīng)場(chǎng)所都