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《基于蛋白構(gòu)象變化研究pH值對茜素紅與牛血清白蛋白相互作用的影響-論文.pdf》由會員上傳分享，免費(fèi)在線閱讀，更多相關(guān)內(nèi)容在行業(yè)資料-天天文庫。
1、第33卷第4期分析測試學(xué)報V01．33No．42014年4月FENXICESHIXUEBAO(JournalofInstrunmntalAnalysis)475～478doi：10．3969／j．issn．1004—4957．2014．04．019基于蛋白構(gòu)象變化研究pH值對茜素紅與牛血清白蛋白相互作用的影響武海，彭麗，都浩來，陳紅，耿艷艷，金曉艷，黃德乾(阜陽師范學(xué)院化學(xué)化工學(xué)院，安徽阜陽236037)摘要：利用光譜法和分子對接技術(shù)研究了不同pH值對牛血清白蛋白(BSA)與茜素紅(ARS)鍵合作用的影響。pH值為4．0的酸性環(huán)
2、境引起B(yǎng)SA天然緊縮構(gòu)象逐漸發(fā)生去折疊，BSA的ⅡA區(qū)疏水空腔的展開降低了其與ARS的相互作用，鍵合常數(shù)僅為3．39X10L·mol一。而pH值大于等電點(diǎn)(pI4．8)或呈現(xiàn)中性時，兩者的鍵合作用增強(qiáng)，增至3．16x10。L·tool(pH7．0)。而且，由于氫鍵和范德華力的鍵合作用力較強(qiáng)，BSA和ARS的相互作用受表面電荷影響較小，與理論模擬對接結(jié)果相吻合。關(guān)鍵詞：牛血清白蛋白；茜素紅；蛋白構(gòu)象；相互作用；pH值中圖分類號：0657．3；0629．73文獻(xiàn)標(biāo)識碼：A文章編號：1004—4957(2014)04—0475—04S
3、tudyonEffectofpHValueonInteractionbetweenAlizarinRedSandBovineSerumAlbuminBasedonConformationalChangesinProteinWUHai，PENGLi，DUHao-lai，CHENHong，GENGYan—yan，JINXiao—yan，HUANGDe-qian(SchoolofChemistry＆ChemicalEngineering，F(xiàn)uyangNormalCollege，F(xiàn)uyang236037，China)Abstract：T
4、heinteractionsbetweenalizarinredS(ARS)andbovineserllmalbumin(BSA)atvariouspHvalueswereinvestigatedbyspectrometryandmoleculardockingtechnique．AtpH4．0，thenatu-ralcompactconformationofBSAwasunfoldedgradually，whichledtotheexposureofhydrophobiccavityofdomain1IAinBSAanddec
5、reasedtheinteractionbetweenBSAandARS．Consequently，thebindingconstantKbisonly3．39×10L·tool～．However，whenthepHvaluewashigherthantheisoelectricpoint(pI4．8)ofBSA，theinteractionbetweenBSAandARSwasenhancedandKbin—creasedto3．16X10L·tool一atpH7．0．Moreover．theeffectofsurfacech
6、argesontheinteractionofBSAwithARSwasnotobviousduetothestronghydrogenbondsandvanderWaals，forces，whichwasinaccordwiththeresultsofmoleculardocking．Keywords：bovineserumalbumin；alizarinredS；proteinconformation；interaction；pHvalue血清蛋白是動物血液循環(huán)體系中最豐富的蛋白之一，起到運(yùn)輸和沉積內(nèi)源或外源性小分子、有毒或
7、鹽類物質(zhì)的作用]。蛋白質(zhì)與藥物或致癌物質(zhì)分子的相互作用在藥物動力學(xué)和藥效動力學(xué)中具有至關(guān)重要的作用j。然而，外界因素(如無機(jī)金屬離子、外源小分子、溫度、酸度等)會影響蛋白質(zhì)的構(gòu)象，并最終影響其與小分子的相互作用。因此，研究外界因素對蛋白質(zhì)與小分子相互作用機(jī)理的影響，不僅對理解血清蛋白的生理功能，而且對醫(yī)療診斷和疾病防治有一定的應(yīng)用價值。牛血清白蛋白(BSA)與人血清白蛋白(HSA)的特殊運(yùn)載功能主要由其結(jié)構(gòu)特殊性決定。BSA與HSA的結(jié)構(gòu)與活性極為相似，所以BSA通常用于表述HSA的某些生物活性。BSA是由582個氨基酸殘基組成
8、的一種典型球形蛋白，主要含有3個同源區(qū)域(稱為“I區(qū)、Ⅱ區(qū)、Ⅲ區(qū)”)，每個區(qū)域分為兩個亞域“Ⅳ、ⅡA、ⅢA和IB、1IB、ⅢB”-。大多數(shù)配體分子主要鍵合在ⅡA區(qū)或ⅢA區(qū)，分別被稱作活性位點(diǎn)I(SiteI)和活性位點(diǎn)Ⅱ(SiteⅡ)。BSA對各種不同類型的配體小
