魚糜蛋白質(zhì)在凝膠形成過程中地變化-副本

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1、實(shí)用標(biāo)準(zhǔn)文案魚糜蛋白質(zhì)在凝膠形成過程中的構(gòu)象轉(zhuǎn)換1.引言在魚糜形成凝膠的過程中，經(jīng)過漂洗、擂潰、加熱等工藝步驟使得蛋白質(zhì)中的化學(xué)鍵發(fā)生一系列的變化。使得蛋白質(zhì)中一些疏水基團(tuán)和酶作用位點(diǎn)的暴露；蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)發(fā)生變化以及一些共價(jià)鍵和非共價(jià)鍵的生成。對這些變化分析，可以找出有利于魚糜凝膠形成的條件。2.魚糜凝膠的形成機(jī)理魚糜凝膠化過程，是指在魚糜中加入2%-3%的食鹽后進(jìn)行斬拌或擂潰，魚肉中的鹽溶性蛋白溶出形成黏稠和具有塑性的肌動球蛋白溶膠，這種溶膠在一定的溫度下經(jīng)過一段時(shí)間后，失去可塑性變成富有彈性的蛋白凝膠體的過程。關(guān)于凝膠形成的過程，我國學(xué)者有兩種觀點(diǎn)，一種是

2、鹽溶性的肌球蛋白、肌動蛋白被溶出，重合成肌動球蛋白而互相纏繞，經(jīng)過加熱形成網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)，游離水被封閉于網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)中，從而形成有彈性的魚糜。另一種觀點(diǎn)是：肉糜游離的肌球蛋白和肌動球蛋白呈分離狀態(tài)，加熱到43℃，游離的肌球蛋白問發(fā)生聚集反應(yīng)，在55℃左右時(shí)，游離肌球蛋白分子尾部與肌動球蛋白中肌球蛋白分子尾部問形成架橋，60～70℃時(shí)，網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)形成，即完成凝膠化(高建峰，1994；王靖國，1993)。3.凝膠前后魚肉中蛋白質(zhì)的種類的變化魚類肌肉中的蛋白質(zhì)，一般分為鹽溶性蛋白質(zhì)，水溶性蛋白質(zhì)和不溶性蛋白質(zhì)等三類。其中，能溶于中性鹽溶液，并在加熱后能形成彈性凝膠體的蛋白質(zhì)主要

3、是鹽溶性蛋白質(zhì)，即肌原纖維蛋白質(zhì)，其由肌球蛋白、肌動蛋白和肌動球蛋白組成，是魚糜形成彈性凝膠體的主要成分。3.1.鹽溶性蛋白質(zhì)對魚糜凝膠形成的影響魚糜制品彈性的強(qiáng)弱與魚類肌肉中所含鹽溶性蛋白質(zhì)有關(guān)，尤其是肌球蛋白的含量。魚類肌球蛋白的多少盒它加工成的魚糜制品的彈性強(qiáng)弱成正相關(guān)，肌球蛋白含量較高的魚類，其魚糜制品的彈性也較強(qiáng)。另外在同一中魚類中也存在鹽溶性蛋白含量與彈性之間的正相關(guān)性，除了鹽溶性蛋白含量外，肌動球蛋白Ca2+—ATPase活性與彈性強(qiáng)弱之間也同樣呈正相關(guān)性，肌動球蛋白Ca2+—ATPase活性越大，則其相應(yīng)的凝膠強(qiáng)度也越強(qiáng)。3.2.除去水溶性蛋白

4、原料魚肉中含有妨礙魚糜形成的酶類和誘發(fā)凝膠劣化的活性物質(zhì)，因此在魚糜制作過程中魚肉必須經(jīng)過水洗除去大部分的水溶性蛋白質(zhì)，提高鹽溶性蛋白質(zhì)含量增強(qiáng)蛋白質(zhì)的凝膠形成能力。4.蛋白質(zhì)構(gòu)象的變化4.1.凝膠前肌球蛋白的主要二級結(jié)構(gòu)劉海梅應(yīng)用圓二色譜儀在對鰱魚肌球蛋白進(jìn)行掃描，用計(jì)算機(jī)模擬肌球蛋白中的二級結(jié)構(gòu)如下精彩文檔實(shí)用標(biāo)準(zhǔn)文案由上圖可知凝膠之前肌球蛋白的二級結(jié)構(gòu)幾乎都是α—螺旋結(jié)構(gòu)。（劉海梅）（劉茹）由圖表中可以看出對應(yīng)不同溫度時(shí)肌球蛋白的各種二級結(jié)構(gòu)的含量，其中主要是α—螺旋結(jié)構(gòu)基本保持在85%左右，而β—折疊和β—轉(zhuǎn)角幾乎是不存在的。1.1.形成凝膠后的蛋白質(zhì)

5、構(gòu)象MasahiroOgawa在研究羅非魚等四種海水魚肌球蛋白在低溫凝膠過程中肌動球蛋白的結(jié)構(gòu)變化時(shí)發(fā)現(xiàn)，較容易形成凝膠的三種魚的蛋白質(zhì)中的α—螺旋結(jié)構(gòu)緩慢展開，其上的疏水性氨基酸暴露出來。當(dāng)加熱到40℃時(shí)羅非魚的肌動球蛋白的α—螺旋結(jié)構(gòu)幾乎沒有發(fā)生結(jié)構(gòu)上的變化，這充分說明了α—螺旋結(jié)構(gòu)的解離與低溫凝膠的形成有關(guān)。而在上面的兩張圖表中也可以看出，經(jīng)過不同加熱形成凝膠后肌球蛋白中α—螺旋結(jié)構(gòu)是呈減少趨勢的，在不同溫度下測得的肌球蛋白的二級結(jié)構(gòu)也表現(xiàn)出α—螺旋結(jié)構(gòu)是隨著溫度的升高而減少的。同時(shí)也發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)中的β—折疊以及無規(guī)蜷曲是隨著溫度的升高二增加的。此外，1.

6、2.二硫鍵的構(gòu)象變化精彩文檔實(shí)用標(biāo)準(zhǔn)文案二硫鍵是有半胱氨酸和胱氨酸的巰基被氧化生成的分子內(nèi)的和分之間的化學(xué)鍵。在蛋白質(zhì)分子中巰基是最具活性的功能基團(tuán)，巰基存在于肌球蛋白分子內(nèi)部，當(dāng)肌球蛋白結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，暴露出自由巰基。二硫鍵的形成可以加強(qiáng)蛋白質(zhì)之間的交聯(lián)作用。天然蛋白質(zhì)之間形成的二硫鍵都為g-g-g（扭式—扭式—扭式）型而在魚糜凝膠形成過程中出現(xiàn)的二硫鍵大都是g-g-t（扭式—扭式—反式）型，故猜測g-g-t型二硫鍵是有利于魚糜蛋白質(zhì)形成凝膠的二硫鍵構(gòu)象。（MasahiroOgawa，1999）1.1.蛋白質(zhì)構(gòu)象變化的原因劉海梅的試驗(yàn)中發(fā)現(xiàn)鰱魚糜蛋白質(zhì)間的離子

7、鍵和氫鍵在40℃凝膠化到90℃高溫蒸煮過程中顯著降低，并隨凝膠化時(shí)間延長，兩種作用力呈現(xiàn)降低趨勢。蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)是通過氫鍵來維系的，β—折疊沒有α—螺旋穩(wěn)定，形成的氫鍵也沒有α—螺旋多，從圖表中可以看出氫鍵是減少的，說明正是因?yàn)樵诩訜徇^程中出現(xiàn)氫鍵的斷裂導(dǎo)致了蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的轉(zhuǎn)變。2.構(gòu)象變化后對凝膠穩(wěn)定性的作用2.1.疏水相互作用增強(qiáng)疏水相互作用的增加是由于在加熱過程中蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)展開使得疏水性基團(tuán)暴露出來進(jìn)而增加了蛋白質(zhì)之間疏水相互作用力。在加熱過程中疏水相互作用逐漸增強(qiáng)成為魚糜凝膠中的主要化學(xué)作用力之一。蛋白質(zhì)的疏水相互作用可以起到穩(wěn)定凝膠體系的效

8、果，因而有利于凝膠的形成。2.2.生成